Som oppdaget den sekundære strukturen til proteiner. Sekundære, tertiære, kvaternære proteinstrukturer

Proteiners rolle i kroppen er ekstremt stor. Dessuten kan et stoff bare bære et slikt navn etter at det får en forhåndsbestemt struktur. Inntil dette øyeblikk er det et polypeptid, bare en aminosyrekjede som ikke kan utføre sine tiltenkte funksjoner. Generelt er den romlige strukturen til proteiner (primær, sekundær, tertiær og domene) deres tredimensjonale struktur. Dessuten er det viktigste for kroppen sekundære, tertiære og domenestrukturer.

Forutsetninger for å studere proteinstruktur

Blant metodene for å studere strukturen til kjemiske stoffer, spiller røntgenkrystallografi en spesiell rolle. Gjennom den kan du få informasjon om rekkefølgen av atomer i molekylære forbindelser og deres romlige organisering. Enkelt sagt kan en røntgenstråle tas for et enkelt molekyl, noe som ble mulig på 30-tallet av det 20. århundre.

Det var da forskere oppdaget at mange proteiner ikke bare har en lineær struktur, men også kan lokaliseres i spiraler, spoler og domener. Og som et resultat av mange vitenskapelige eksperimenter, viste det seg at den sekundære strukturen til et protein er den endelige formen for strukturelle proteiner og en mellomform for enzymer og immunglobuliner. Dette betyr at stoffer som til slutt har en tertiær eller kvartær struktur, på stadiet av deres "modning", også må gå gjennom stadiet av spiraldannelse som er karakteristisk for sekundærstrukturen.

Dannelse av sekundær proteinstruktur

Så snart syntesen av polypeptidet på ribosomer i det grove nettverket til celleendoplasmaet er fullført, begynner den sekundære strukturen til proteinet å dannes. Polypeptidet i seg selv er et langt molekyl som tar opp mye plass og er upraktisk for transport og å utføre sine tiltenkte funksjoner. Derfor, for å redusere størrelsen og gi den spesielle egenskaper, utvikles en sekundær struktur. Dette skjer gjennom dannelsen av alfa-helikser og beta-ark. På denne måten oppnås et protein med sekundær struktur, som i fremtiden enten vil bli til tertiært og kvaternært, eller vil bli brukt i denne formen.

Sekundær struktur organisasjon

Som mange studier har vist, er den sekundære strukturen til et protein enten en alfa-helix eller et beta-ark, eller en veksling av regioner med disse elementene. Videre er den sekundære strukturen en metode for vridning og spiraldannelse av et proteinmolekyl. Dette er en kaotisk prosess som oppstår på grunn av hydrogenbindinger som oppstår mellom de polare områdene av aminosyrerester i polypeptidet.

Alpha helix sekundær struktur

Siden bare L-aminosyrer deltar i biosyntesen av polypeptider, begynner dannelsen av den sekundære strukturen til proteinet med å vri helixen med klokken (til høyre). Det er strengt tatt 3,6 aminosyrerester per skruelinje, og avstanden langs spiralaksen er 0,54 nm. Dette er generelle egenskaper for den sekundære strukturen til et protein som ikke er avhengig av typen aminosyrer som er involvert i syntesen.

Det har blitt bestemt at ikke hele polypeptidkjeden er fullstendig spiralformet. Dens struktur inneholder lineære seksjoner. Spesielt er pepsinproteinmolekylet bare 30% spiralformet, lysozym - 42% og hemoglobin - 75%. Dette betyr at den sekundære strukturen til proteinet strengt tatt ikke er en helix, men en kombinasjon av dets seksjoner med lineære eller lagdelte.

Betalags sekundær struktur

Den andre typen strukturell organisering av et stoff er et betalag, som er to eller flere tråder av et polypeptid forbundet med en hydrogenbinding. Sistnevnte forekommer mellom frie CO NH2-grupper. På denne måten henger hovedsakelig strukturelle (muskel)proteiner sammen.

Strukturen til proteiner av denne typen er som følger: en tråd av polypeptidet med betegnelsen på de terminale seksjonene A-B er parallell med den andre. Det eneste forbeholdet er at det andre molekylet er plassert antiparallelt og er betegnet som BA. Dette danner et betalag, som kan bestå av et hvilket som helst antall polypeptidkjeder forbundet med flere hydrogenbindinger.

Hydrogenbinding

Den sekundære strukturen til et protein er en binding basert på flere polare interaksjoner av atomer med forskjellige elektronegativitetsindekser. Fire grunnstoffer har størst evne til å danne en slik binding: fluor, oksygen, nitrogen og hydrogen. Proteiner inneholder alt unntatt fluor. Derfor kan og dannes en hydrogenbinding, noe som gjør det mulig å koble polypeptidkjeder til beta-lag og alfa-helikser.

Det er lettest å forklare forekomsten av en hydrogenbinding ved å bruke eksempelet vann, som er en dipol. Oksygen har en sterk negativ ladning, og på grunn av den høye polarisasjonen av O-H-bindingen, anses hydrogen som positivt. I denne tilstanden er molekyler til stede i et bestemt miljø. Dessuten berører og kolliderer mange av dem. Da tiltrekker oksygen fra det første vannmolekylet hydrogen fra det andre. Og så videre nedover i kjeden.

Lignende prosesser forekommer i proteiner: det elektronegative oksygenet til en peptidbinding tiltrekker seg hydrogen fra en hvilken som helst del av en annen aminosyrerest, og danner en hydrogenbinding. Dette er en svak polar konjugasjon, som krever omtrent 6,3 kJ energi for å bryte.

Til sammenligning krever den svakeste kovalente bindingen i proteiner 84 kJ energi for å brytes. Den sterkeste kovalente bindingen vil kreve 8400 kJ. Imidlertid er antallet hydrogenbindinger i et proteinmolekyl så stort at deres totale energi gjør at molekylet kan eksistere under aggressive forhold og opprettholde sin romlige struktur. Dette er grunnen til at proteiner eksisterer. Strukturen til denne typen protein gir styrken som trengs for at muskler, bein og leddbånd skal fungere. Betydningen av den sekundære strukturen til proteiner for kroppen er så enorm.

hydrogenbindinger

Skille a-helix, b-struktur (kledd).

Struktur α-helikser ble foreslått Pauling Og Corey

kollagen

b-struktur

Ris. 2.3. b-struktur

Strukturen har flat form parallell b-struktur; hvis det er motsatt - antiparallell b-struktur

super spiral. protofibriller mikrofibriller med en diameter på 10 nm.

Bombyx mori fibroin

Uordnet konformasjon.

Suprasekundær struktur.

SE MER:

STRUKTURELL ORGANISERING AV PROTEINER

Eksistensen av 4 nivåer av strukturell organisering av et proteinmolekyl har blitt bevist.

Primær proteinstruktur- sekvensen for arrangement av aminosyrerester i polypeptidkjeden. I proteiner er individuelle aminosyrer knyttet til hverandre peptidbindinger, som oppstår fra interaksjonen mellom a-karboksyl og a-aminogrupper av aminosyrer.

Til dags dato har den primære strukturen til titusenvis av forskjellige proteiner blitt dechiffrert. For å bestemme den primære strukturen til et protein, bestemmes aminosyresammensetningen ved hjelp av hydrolysemetoder. Deretter bestemmes den kjemiske naturen til de terminale aminosyrene. Det neste trinnet er å bestemme sekvensen av aminosyrer i polypeptidkjeden. Til dette formål brukes selektiv delvis (kjemisk og enzymatisk) hydrolyse. Det er mulig å bruke røntgendiffraksjonsanalyse, samt data om den komplementære nukleotidsekvensen til DNA.

Protein sekundær struktur– konfigurasjon av polypeptidkjeden, dvs. en metode for å pakke en polypeptidkjede inn i en spesifikk konformasjon. Denne prosessen foregår ikke kaotisk, men i samsvar med programmet som er innebygd i primærstrukturen.

Stabiliteten til den sekundære strukturen sikres hovedsakelig av hydrogenbindinger, men et visst bidrag er gitt av kovalente bindinger - peptid og disulfid.

Den mest sannsynlige typen struktur av kuleproteiner vurderes a-helix. Vridningen av polypeptidkjeden skjer med klokken. Hvert protein er preget av en viss grad av spiralisering. Hvis hemoglobinkjedene er 75 % spiralformede, er pepsin bare 30 %.

Typen konfigurasjon av polypeptidkjeder som finnes i proteinene i hår, silke og muskler kalles b-strukturer.

Segmentene av peptidkjeden er ordnet i et enkelt lag, og danner en figur som ligner på et ark brettet til et trekkspill. Laget kan dannes av to eller flere peptidkjeder.

I naturen finnes det proteiner hvis struktur ikke samsvarer med verken β- eller a-strukturen, for eksempel er kollagen et fibrillært protein som utgjør hoveddelen av bindevevet i menneske- og dyrekroppen.

Protein tertiær struktur– romlig orientering av polypeptidhelixen eller måten polypeptidkjeden er lagt ut i et visst volum. Det første proteinet hvis tertiære struktur ble belyst ved røntgendiffraksjonsanalyse var spermhvalmyoglobin (fig. 2).

Ved å stabilisere den romlige strukturen til proteiner, i tillegg til kovalente bindinger, spilles hovedrollen av ikke-kovalente bindinger (hydrogen, elektrostatiske interaksjoner av ladede grupper, intermolekylære van der Waals-krefter, hydrofobe interaksjoner, etc.).

I følge moderne konsepter dannes den tertiære strukturen til et protein, etter fullføring av syntesen, spontant. Den viktigste drivkraften er samspillet mellom aminosyreradikaler og vannmolekyler. I dette tilfellet er ikke-polare hydrofobe aminosyreradikaler nedsenket inne i proteinmolekylet, og polare radikaler er orientert mot vann. Prosessen med dannelse av den native romlige strukturen til en polypeptidkjede kalles folding. Proteiner kalt ledsagere. De deltar i brettingen. En rekke arvelige menneskelige sykdommer er beskrevet, hvis utvikling er forbundet med forstyrrelser på grunn av mutasjoner i foldeprosessen (pigmentose, fibrose, etc.).

Ved å bruke røntgendiffraksjonsanalysemetoder er eksistensen av nivåer av strukturell organisering av proteinmolekylet, mellomliggende mellom sekundære og tertiære strukturer, bevist. Domene er en kompakt globulær strukturell enhet i en polypeptidkjede (fig. 3). Mange proteiner har blitt oppdaget (for eksempel immunglobuliner), som består av domener med forskjellig struktur og funksjoner, kodet av forskjellige gener.

Alle biologiske egenskaper til proteiner er assosiert med bevaring av deres tertiære struktur, som kalles innfødt. Proteinkulen er ikke en absolutt stiv struktur: reversible bevegelser av deler av peptidkjeden er mulig. Disse endringene forstyrrer ikke den generelle konformasjonen til molekylet. Konformasjonen til et proteinmolekyl påvirkes av pH i miljøet, ionestyrken til løsningen og interaksjon med andre stoffer. Enhver påvirkning som fører til forstyrrelse av den native konformasjonen av molekylet er ledsaget av delvis eller fullstendig tap av proteinets biologiske egenskaper.

Kvartær proteinstruktur- en metode for å legge i rommet individuelle polypeptidkjeder som har samme eller forskjellig primær, sekundær eller tertiær struktur, og dannelsen av en strukturelt og funksjonelt enhetlig makromolekylær formasjon.

Et proteinmolekyl som består av flere polypeptidkjeder kalles oligomer, og hver kjede som er inkludert i den - protomer. Oligomere proteiner bygges ofte av et jevnt antall protomerer, for eksempel består hemoglobinmolekylet av to a- og to b-polypeptidkjeder (fig. 4).

Omtrent 5 % av proteinene har en kvartær struktur, inkludert hemoglobin og immunglobuliner. Underenhetsstrukturen er karakteristisk for mange enzymer.

Proteinmolekyler som utgjør et protein med en kvartær struktur, dannes separat på ribosomer og danner først etter fullført syntese en felles supramolekylær struktur. Et protein oppnår biologisk aktivitet bare når dets bestanddeler protomerer kombineres. De samme typer interaksjoner deltar i stabiliseringen av den kvartære strukturen som i stabiliseringen av den tertiære.

Noen forskere anerkjenner eksistensen av et femte nivå av proteinstrukturell organisering. Dette metaboloner - polyfunksjonelle makromolekylære komplekser av forskjellige enzymer som katalyserer hele veien for substrattransformasjoner (høyere fettsyresyntetaser, pyruvatdehydrogenasekompleks, respirasjonskjede).

Protein sekundær struktur

Sekundær struktur er måten en polypeptidkjede er ordnet i en ordnet struktur. Den sekundære strukturen bestemmes av den primære strukturen. Siden primærstrukturen er genetisk bestemt, kan dannelsen av en sekundær struktur skje når polypeptidkjeden forlater ribosomet. Den sekundære strukturen er stabilisert hydrogenbindinger, som dannes mellom NH- og CO-gruppene av peptidbindinger.

Skille a-helix, b-struktur og uorden konformasjon (kledd).

Struktur α-helikser ble foreslått Pauling Og Corey(1951). Dette er en type protein sekundær struktur som ser ut som en vanlig helix (fig. 2.2). En α-helix er en stavformet struktur der peptidbindingene er plassert inne i helixen og sidekjedens aminosyreradikaler er plassert utenfor. A-helixen er stabilisert av hydrogenbindinger, som er parallelle med helix-aksen og forekommer mellom den første og den femte aminosyreresten. Således, i utvidede spiralformede områder, tar hver aminosyrerest del i dannelsen av to hydrogenbindinger.

Ris. 2.2. Strukturen til en α-helix.

Det er 3,6 aminosyrerester per omdreining av helixen, helix-pitch er 0,54 nm, og det er 0,15 nm per aminosyrerest. Helixvinkelen er 26°. Regelmessighetsperioden for en a-helix er 5 omdreininger eller 18 aminosyrerester. De vanligste er høyrehendte a-helikser, dvs. Spiralen vrir seg med klokken. Dannelsen av en a-helix forhindres av prolin, aminosyrer med ladede og voluminøse radikaler (elektrostatiske og mekaniske hindringer).

En annen spiralform er tilstede i kollagen . I pattedyrkroppen er kollagen det kvantitativt dominerende proteinet: det utgjør 25 % av det totale proteinet. Kollagen finnes i ulike former, først og fremst i bindevev. Det er en venstrehendt helix med en pitch på 0,96 nm og 3,3 rester per omdreining, flatere enn α-helixen. I motsetning til α-helixen er dannelsen av hydrogenbroer umulig her. Kollagen har en uvanlig aminosyresammensetning: 1/3 er glycin, ca. 10 % prolin, samt hydroksyprolin og hydroksylysin. De to siste aminosyrene dannes etter kollagenbiosyntese ved post-translasjonell modifikasjon. I strukturen til kollagen gjentas gly-X-Y-tripletten konstant, med posisjon X ofte okkupert av prolin, og posisjon Y av hydroksylysin. Det er gode bevis på at kollagen er allestedsnærværende som en høyrehendt trippelhelix vridd fra tre primære venstrehendte helixer. I en trippelspiral havner hver tredje rest i sentrum, hvor det av steriske grunner kun passer glycin. Hele kollagenmolekylet er omtrent 300 nm langt.

b-struktur(b-foldet lag). Det finnes i kuleproteiner, så vel som i enkelte fibrillære proteiner, for eksempel silkefibroin (fig. 2.3).

Ris. 2.3. b-struktur

Sekundær struktur av polypeptider og proteiner

Det stabiliseres av hydrogenbindinger mellom CO- og NH-gruppene av peptidbindinger til nabopolypeptidkjeder. Hvis polypeptidkjedene som danner b-strukturen går i samme retning (dvs. C- og N-terminalene faller sammen) – parallell b-struktur; hvis det er motsatt - antiparallell b-struktur. Sideradikalene til ett lag er plassert mellom sideradikalene til et annet lag. Hvis en polypeptidkjede bøyer seg og løper parallelt med seg selv, så dette antiparallell b-kryss struktur. Hydrogenbindinger i b-kryssstrukturen dannes mellom peptidgruppene i løkkene i polypeptidkjeden.

Innholdet av a-helikser i proteiner som er studert til dags dato er ekstremt varierende. I noen proteiner, for eksempel myoglobin og hemoglobin, ligger a-helixen under strukturen og utgjør 75 %, i lysozym - 42 %, i pepsin bare 30 %. Andre proteiner, for eksempel fordøyelsesenzymet chymotrypsin, er praktisk talt blottet for en a-helikal struktur og en betydelig del av polypeptidkjeden passer inn i lagdelte b-strukturer. Støttevevsproteiner kollagen (sene- og hudprotein), fibroin (naturlig silkeprotein) har en b-konfigurasjon av polypeptidkjeder.

Det er bevist at dannelsen av α-helikser lettes av glu-, ala-, leu- og β-strukturer av met, val, ile; på steder hvor polypeptidkjeden bøyer seg - gly, pro, asn. Det antas at seks grupperte rester, hvorav fire bidrar til dannelsen av helixen, kan betraktes som senteret for spiralisering. Fra dette senteret er det en vekst av helikser i begge retninger til en seksjon - et tetrapeptid, bestående av rester som hindrer dannelsen av disse heliksene. Under dannelsen av β-strukturen utføres rollen til primere av tre av fem aminosyrerester som bidrar til dannelsen av β-strukturen.

I de fleste strukturelle proteiner dominerer en av de sekundære strukturene, noe som bestemmes av deres aminosyresammensetning. Et strukturelt protein konstruert hovedsakelig i form av en α-helix er α-keratin. Dyrehår (pels), fjær, fjærpenner, klør og hover består hovedsakelig av keratin. Som en komponent i mellomfilamenter er keratin (cytokeratin) en essensiell komponent i cytoskjelettet. I keratiner er det meste av peptidkjeden foldet til en høyrehendt α-helix. To peptidkjeder danner en enkelt venstre super spiral. Supercoiled keratindimerer kombineres til tetramerer, som aggregerer for å dannes protofibriller med en diameter på 3 nm. Til slutt dannes åtte protofibriller mikrofibriller med en diameter på 10 nm.

Hår er bygget av de samme fibrillerne. Således, i en enkelt ullfiber med en diameter på 20 mikron, er millioner av fibriller sammenflettet. Individuelle keratinkjeder er tverrbundet av en rekke disulfidbindinger, noe som gir dem ekstra styrke. Under perm oppstår følgende prosesser: først blir disulfidbroer ødelagt ved reduksjon med tioler, og deretter, for å gi håret den nødvendige formen, tørkes det ved oppvarming. Samtidig, på grunn av oksidasjon av luftoksygen, dannes nye disulfidbroer, som beholder formen på frisyren.

Silke er hentet fra kokongene til silkeormslarver ( Bombyx mori) og beslektede arter. Hovedproteinet i silke, fibroin, har strukturen til et antiparallelt foldet lag, og lagene i seg selv er plassert parallelt med hverandre, og danner mange lag. Siden sidekjedene til aminosyrerester i foldede strukturer er orientert vertikalt opp og ned, kan bare kompakte grupper passe i mellomrommene mellom de individuelle lagene. Faktisk består fibroin av 80 % glysin, alanin og serin, dvs. tre aminosyrer preget av minimal sidekjedestørrelse. Fibroinmolekylet inneholder et typisk repeterende fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

Uordnet konformasjon. Regioner av et proteinmolekyl som ikke tilhører spiralformede eller foldede strukturer kalles uordnede.

Suprasekundær struktur. Alfa-spiralformede og beta-strukturelle regioner i proteiner kan samhandle med hverandre og med hverandre, og danner sammenstillinger. De supra-sekundære strukturene som finnes i native proteiner er energimessig de mest foretrukne. Disse inkluderer en supercoiled α-heliks, hvor to α-helikser er vridd i forhold til hverandre, og danner en venstrehendt superhelix (bakteriorhodopsin, hemerytrin); alternerende α-heliske og β-strukturelle fragmenter av polypeptidkjeden (for eksempel Rossmanns βαβαβ-kobling, funnet i den NAD+-bindende regionen til dehydrogenaseenzymmolekyler); den antiparallelle tretrådete β-strukturen (βββ) kalles β-sikksakk og finnes i en rekke mikrobielle, protozo- og vertebratenzymer.

Forrige234567891011121314151617Neste

SE MER:

Sekundær struktur av proteiner

Peptidkjedene til proteiner er organisert i en sekundær struktur stabilisert av hydrogenbindinger. Oksygenatomet til hver peptidgruppe danner en hydrogenbinding med NH-gruppen som tilsvarer peptidbindingen. I dette tilfellet dannes følgende strukturer: a-helix, b-struktur og b-bend. a-spiral. En av de mest termodynamisk gunstige strukturene er den høyrehendte α-helixen. a-helix, som representerer en stabil struktur der hver karbonylgruppe danner en hydrogenbinding med den fjerde NH-gruppen langs kjeden.

Proteiner: Sekundær struktur av proteiner

I en α-helix er det 3,6 aminosyrerester per omdreining, stigningen til helixen er omtrent 0,54 nm, og avstanden mellom restene er 0,15 nm. L-aminosyrer kan bare danne høyrehendte α-helikser, med sideradikalene plassert på begge sider av aksen og vendt utover. I a-helixen brukes muligheten for å danne hydrogenbindinger fullt ut, derfor er den, i motsetning til b-strukturen, ikke i stand til å danne hydrogenbindinger med andre elementer i sekundærstrukturen. Når en α-helix dannes, kan sidekjedene til aminosyrer bevege seg nærmere hverandre og danne hydrofobe eller hydrofile kompakte steder. Disse stedene spiller en betydelig rolle i dannelsen av den tredimensjonale konformasjonen av proteinmakromolekylet, ettersom de brukes til å pakke a-helikser i den romlige strukturen til proteinet. Spiral ball. Innholdet av a-helikser i proteiner er ikke det samme og er et individuelt trekk ved hvert proteinmakromolekyl. Noen proteiner, som myoglobin, har en α-helix som grunnlag for deres struktur; andre, som chymotrypsin, har ikke α-helix-regioner. I gjennomsnitt har globulære proteiner en spiraliseringsgrad i størrelsesorden 60-70%. Spiraliserte seksjoner veksler med kaotiske spoler, og som et resultat av denaturering øker helix-coil-overgangene. Helikaliseringen av en polypeptidkjede avhenger av aminosyrerestene som danner den. Dermed opplever de negativt ladede gruppene av glutaminsyre som ligger i umiddelbar nærhet av hverandre sterk gjensidig frastøtning, noe som forhindrer dannelsen av de tilsvarende hydrogenbindingene i α-helixen. Av samme grunn hindres kjedespiralisering på grunn av frastøtingen av nærliggende positivt ladede kjemiske grupper av lysin eller arginin. Den store størrelsen på aminosyreradikaler er også grunnen til at helikaliseringen av polypeptidkjeden er vanskelig (serin, treonin, leucin). Den hyppigst forstyrrende faktoren i dannelsen av en α-helix er aminosyren prolin. I tillegg danner ikke prolin en intrakjede hydrogenbinding på grunn av fraværet av et hydrogenatom ved nitrogenatomet. Således, i alle tilfeller når prolin finnes i en polypeptidkjede, blir den a-helikale strukturen forstyrret og en spiral eller (b-bøyning) dannes. b-struktur. I motsetning til a-helixen dannes b-strukturen pga krysskjede hydrogenbindinger mellom tilstøtende deler av polypeptidkjeden, siden det ikke er noen intrakjedekontakter. Hvis disse seksjonene er rettet i én retning, kalles en slik struktur parallell, men hvis den er i motsatt retning, så antiparallell. Polypeptidkjeden i b-strukturen er svært forlenget og har ikke en spiral, men snarere en sikksakkform. Avstanden mellom tilstøtende aminosyrerester langs aksen er 0,35 nm, dvs. tre ganger større enn i en a-helix, antall rester per omdreining er 2. Ved en parallell ordning av b-strukturen er hydrogenbindinger mindre sterk sammenlignet med de med antiparallell ordning av aminosyrerester. I motsetning til a-helixen, som er mettet med hydrogenbindinger, er hver del av polypeptidkjeden i b-strukturen åpen for dannelse av ytterligere hydrogenbindinger. Ovennevnte gjelder både parallelle og antiparallelle b-strukturer, men i den antiparallelle strukturen er bindingene mer stabile. Segmentet av polypeptidkjeden som danner b-strukturen inneholder fra tre til syv aminosyrerester, og selve b-strukturen består av 2-6 kjeder, selv om antallet kan være større. b-strukturen har en foldet form avhengig av de tilsvarende a-karbonatomene. Overflaten kan være flat og venstrehendt slik at vinkelen mellom individuelle deler av kjedet er 20-25°. b-Bøying. Kuleformede proteiner har en sfærisk form hovedsakelig på grunn av det faktum at polypeptidkjeden er preget av tilstedeværelsen av løkker, sikksakk, hårnåler, og retningen på kjeden kan endre seg selv med 180°. I sistnevnte tilfelle oppstår en b-bøyning. Denne bøyningen er formet som en hårnål og stabiliseres av en enkelt hydrogenbinding. Faktoren som forhindrer dannelsen kan være store sideradikaler, og derfor observeres inkluderingen av den minste aminosyreresten, glycin, ganske ofte. Denne konfigurasjonen vises alltid på overflaten av proteinkulen, og derfor tar B-bøyningen del i interaksjonen med andre polypeptidkjeder. Supersekundære strukturer. Supersekundære strukturer av proteiner ble først postulert og deretter oppdaget av L. Pauling og R. Corey. Et eksempel er en supercoiled α-helix, der to α-helikser er vridd til en venstrehendt superhelix. Imidlertid inkluderer oftere superheliske strukturer både a-helikser og b-foldede ark. Deres sammensetning kan presenteres som følger: (aa), (ab), (ba) og (bXb). Det siste alternativet består av to parallelle brettede ark, mellom hvilke det er en statistisk spole (bСb) Forholdet mellom sekundær- og supersekundærstrukturen har en høy grad av variasjon og avhenger av de individuelle egenskapene til et bestemt proteinmakromolekyl. Domener er mer komplekse nivåer av organisering av sekundær struktur. De er isolerte kulesnitt forbundet med hverandre med korte såkalte hengselseksjoner av polypeptidkjeden. D. Birktoft var en av de første som beskrev domeneorganisasjonen til chymotrypsin, og la merke til tilstedeværelsen av to domener i dette proteinet.

Protein sekundær struktur

Skille a-helix, b-struktur og uorden konformasjon (kledd).

Struktur α-helikser ble foreslått Pauling Og Corey(1951). Dette er en type sekundær proteinstruktur som ser ut som en vanlig helix (fig.

Konformasjon av polypeptidkjeden. Sekundær struktur av polypeptidkjeden

2.2). En α-helix er en stavformet struktur der peptidbindingene er plassert inne i helixen og sidekjedens aminosyreradikaler er plassert utenfor. A-helixen er stabilisert av hydrogenbindinger, som er parallelle med helix-aksen og forekommer mellom den første og den femte aminosyreresten. Således, i utvidede spiralformede områder, tar hver aminosyrerest del i dannelsen av to hydrogenbindinger.

Ris. 2.2. Strukturen til en α-helix.

b-struktur(b-foldet lag). Det finnes i kuleproteiner, så vel som i enkelte fibrillære proteiner, for eksempel silkefibroin (fig. 2.3).

Ris. 2.3. b-struktur

Strukturen har flat form. Polypeptidkjedene er nesten fullstendig forlengede, snarere enn tett vridd, som i en a-helix. Planene med peptidbindinger er plassert i rommet som jevne folder på et papirark. Det stabiliseres av hydrogenbindinger mellom CO- og NH-gruppene av peptidbindinger til nabopolypeptidkjeder. Hvis polypeptidkjedene som danner b-strukturen går i samme retning (dvs. C- og N-terminalene faller sammen) – parallell b-struktur; hvis det er motsatt - antiparallell b-struktur. Sideradikalene til ett lag er plassert mellom sideradikalene til et annet lag. Hvis en polypeptidkjede bøyer seg og løper parallelt med seg selv, så dette antiparallell b-kryss struktur. Hydrogenbindinger i b-kryssstrukturen dannes mellom peptidgruppene i løkkene i polypeptidkjeden.

Uordnet konformasjon. Regioner av et proteinmolekyl som ikke tilhører spiralformede eller foldede strukturer kalles uordnede.

Forrige234567891011121314151617Neste

SE MER:

PROTEINER Alternativ 1 A1. De strukturelle enhetene til proteiner er: ...

5 - 9 klassetrinn

PROTEINER
valg 1
A1. De strukturelle enhetene til proteiner er:
EN)
Aminer
I)
Aminosyrer
B)
Glukose
G)
Nukleotider
A2. Dannelsen av en spiral er preget av:
EN)
Primær proteinstruktur
I)
Protein tertiær struktur
B)
Protein sekundær struktur
G)
Kvartær proteinstruktur
A3. Hvilke faktorer forårsaker irreversibel proteindenaturering?
EN)
Interaksjon med løsninger av bly-, jern- og kvikksølvsalter
B)
Effekt på protein med en konsentrert løsning av salpetersyre
I)
Høy varme
G)
Alle de ovennevnte faktorene er sanne
A4. Angi hva som observeres når konsentrert salpetersyre påføres proteinløsninger:
EN)
Hvitt bunnfall
I)
Rød-fiolett farge
B)
Svart bunnfall
G)
Gulfarging
A5. Proteiner som utfører en katalytisk funksjon kalles:
EN)
Hormoner
I)
Enzymer
B)
Vitaminer
G)
Proteiner
A6. Proteinet hemoglobin utfører følgende funksjon:
EN)
Katalytisk
I)
Konstruksjon
B)
Beskyttende
G)
Transportere

Del B
B1. Kamp:
Type proteinmolekyl
Eiendom
1)
Kuleformede proteiner
EN)
Molekylet er krøllet til en ball
2)
Fibrillære proteiner
B)
Løser seg ikke i vann

I)
Løser opp i vann eller danner kolloidale løsninger

G)
Trådlignende struktur

Sekundær struktur

Proteiner:
EN)
Konstruert av aminosyrerester
B)
Inneholder kun karbon, hydrogen og oksygen
I)
Hydrolyserer i sure og alkaliske miljøer
G)
I stand til denaturering
D)
De er polysakkarider
E)
De er naturlige polymerer

Del C
C1. Skriv reaksjonsligningene som gjør at glycin kan oppnås fra etanol og uorganiske stoffer.

Eksistensen av 4 nivåer av strukturell organisering av et proteinmolekyl har blitt bevist.

Stabiliteten til den sekundære strukturen sikres hovedsakelig av hydrogenbindinger, men et visst bidrag er gitt av kovalente bindinger - peptid og disulfid.

Typen konfigurasjon av polypeptidkjeder som finnes i proteinene i hår, silke og muskler kalles b-strukturer. Segmentene av peptidkjeden er ordnet i et enkelt lag, og danner en figur som ligner på et ark brettet til et trekkspill. Laget kan dannes av to eller flere peptidkjeder.

Omtrent 5 % av proteinene har en kvartær struktur, inkludert hemoglobin og immunglobuliner. Underenhetsstrukturen er karakteristisk for mange enzymer.

Den primære strukturen til proteiner er en lineær polypeptidkjede av aminosyrer forbundet med peptidbindinger. Primærstruktur er det enkleste nivået av strukturell organisering av et proteinmolekyl. Høy stabilitet er gitt til den av kovalente peptidbindinger mellom α-aminogruppen til en aminosyre og α-karboksylgruppen til en annen aminosyre.

Hvis iminogruppen til prolin eller hydroksyprolin er involvert i dannelsen av en peptidbinding, har den en annen form

Når peptidbindinger dannes i celler, aktiveres først karboksylgruppen til en aminosyre, og deretter kombineres den med aminogruppen til en annen. Laboratoriesyntese av polypeptider utføres på omtrent samme måte.

En peptidbinding er et repeterende fragment av en polypeptidkjede. Den har en rekke funksjoner som påvirker ikke bare formen på primærstrukturen, men også de høyere organiseringsnivåene til polypeptidkjeden:

· koplanaritet - alle atomer inkludert i peptidgruppen er i samme plan;

· evne til å eksistere i to resonansformer (keto- eller enolform);

· trans-posisjon av substituentene i forhold til C-N-bindingen;

· evnen til å danne hydrogenbindinger, og hver av peptidgruppene kan danne to hydrogenbindinger med andre grupper, inkludert peptidgrupper.

Unntaket er peptidgrupper som involverer aminogruppen til prolin eller hydroksyprolin. De er bare i stand til å danne en hydrogenbinding (se ovenfor). Dette påvirker dannelsen av den sekundære strukturen til proteinet. Polypeptidkjeden i området hvor prolin eller hydroksyprolin er lokalisert, bøyer seg lett, siden den ikke holdes, som vanlig, av en andre hydrogenbinding.

tripeptiddannelsesskjema:

Nivåer av romlig organisering av proteiner: sekundær struktur av proteiner: konsept av α-helix og β-sheet lag. Tertiær struktur av proteiner: konseptet med naturlig protein og proteindenaturering. Kvartær struktur av proteiner ved å bruke eksemplet på strukturen til hemoglobin.

Sekundær struktur av protein. Den sekundære strukturen til et protein refererer til måten polypeptidkjeden er ordnet i en ordnet struktur. I henhold til konfigurasjonen skilles følgende elementer i den sekundære strukturen: α -spiral og β - foldet lag.

Byggemodell α-helikser, tar hensyn til alle egenskapene til peptidbindingen, ble utviklet av L. Pauling og R. Corey (1949 - 1951).

I figur 3, EN diagram vist α -spiral, som gir en ide om hovedparametrene. Polypeptidkjeden foldes inn i α -spiral på en slik måte at svingene i spiralen er regelmessige, derfor har spiralkonfigurasjonen spiralformet symmetri (fig. 3, b). For hver tur α -helix har 3,6 aminosyrerester. Avstanden mellom svingene eller helix-pitch er 0,54 nm, vinkelen på svingen er 26°. Dannelse og vedlikehold α -helisk konfigurasjon oppstår på grunn av hydrogenbindinger dannet mellom peptidgruppene til hver n-th og ( P+ 3)-te aminosyrerester. Selv om energien til hydrogenbindinger er liten, fører et stort antall av dem til en betydelig energetisk effekt, noe som resulterer i α -spiralkonfigurasjonen er ganske stabil. Sideradikaler av aminosyrerester er ikke involvert i vedlikehold α -spiralformet konfigurasjon, så alle aminosyrerester i α -spiraler er likeverdige.

I naturlige proteiner finnes det bare høyrehendte. α -spiraler.

β-fold lag- det andre elementet i den sekundære strukturen. I motsetning til α -spiraler β - det brettede laget har en lineær snarere enn stavform (fig. 4). Den lineære strukturen opprettholdes på grunn av dannelsen av hydrogenbindinger mellom peptidgrupper lokalisert i forskjellige deler av polypeptidkjeden. Disse områdene viser seg å være nær avstanden til hydrogenbindingen mellom - C = O og HN - grupper (0,272 nm).

Ris. 4. Skjematisk illustrasjon β -foldet lag (piler indikerer

o retning av polypeptidkjeden)

Ris. 3. Opplegg ( EN) og modell ( b) α -spiraler

Den sekundære strukturen til et protein bestemmes av den primære strukturen. Aminosyrerester er i stand til å danne hydrogenbindinger i ulik grad, noe som påvirker dannelsen α -spiraler eller β -lag. Helix-dannende aminosyrer inkluderer alanin, glutaminsyre, glutamin, leucin, lysin, metionin og histidin. Hvis et proteinfragment hovedsakelig består av aminosyrerestene som er oppført ovenfor, så a α -spiral. Valin, isoleucin, treonin, tyrosin og fenylalanin bidrar til dannelsen β -lag i polypeptidkjeden. Uordnede strukturer oppstår i deler av polypeptidkjeden hvor aminosyrerester som glycin, serin, asparaginsyre, asparagin og prolin er konsentrert.

Mange proteiner inneholder samtidig α -spiraler, og β -lag. Andelen av spiralformet konfigurasjon varierer mellom proteiner. Dermed er muskelproteinet paramyosin nesten 100 % spiralformet; andelen spiralformet konfigurasjon i myoglobin og hemoglobin er høy (75%). Tvert imot, i trypsin og ribonuklease passer en betydelig del av polypeptidkjeden inn i lagdelte β -strukturer. Støttevevsproteiner - keratin (hårprotein), kollagen (hud- og seneprotein) - har β -konfigurasjon av polypeptidkjeder.

Tertiær struktur av et protein. Den tertiære strukturen til et protein er måten polypeptidkjeden er ordnet i rommet. For at et protein skal tilegne seg sine iboende funksjonelle egenskaper, må polypeptidkjeden foldes på en bestemt måte i rommet, og danner en funksjonelt aktiv struktur. Denne strukturen kalles innfødt. Til tross for det enorme antallet romlige strukturer som er teoretisk mulig for en individuell polypeptidkjede, fører proteinfolding til dannelsen av en enkelt naturlig konfigurasjon.

Den tertiære strukturen til proteinet stabiliseres av interaksjoner som oppstår mellom sideradikalene til aminosyrerester i forskjellige deler av polypeptidkjeden. Disse interaksjonene kan deles inn i sterke og svake.

Sterke interaksjoner inkluderer kovalente bindinger mellom svovelatomene til cysteinrester lokalisert i forskjellige deler av polypeptidkjeden. Ellers kalles slike bindinger disulfidbroer; Dannelsen av en disulfidbro kan avbildes som følger:

I tillegg til kovalente bindinger opprettholdes den tertiære strukturen til et proteinmolekyl av svake interaksjoner, som igjen er delt inn i polare og upolare.

Polare interaksjoner inkluderer ion- og hydrogenbindinger. Ioniske interaksjoner dannes ved kontakt med positivt ladede grupper av sideradikaler av lysin, arginin, histidin og den negativt ladede COOH-gruppen av asparaginsyre og glutaminsyre. Hydrogenbindinger oppstår mellom de funksjonelle gruppene av sideradikaler til aminosyrerester.

Ikke-polare eller van der Waals interaksjoner mellom hydrokarbonradikaler av aminosyrerester bidrar til dannelsen hydrofob kjerne (fettdråpe) inne i proteinkulen, fordi hydrokarbonradikaler har en tendens til å unngå kontakt med vann. Jo flere upolare aminosyrer et protein inneholder, desto større rolle spiller van der Waals-bindinger i dannelsen av dets tertiære struktur.

Tallrike bindinger mellom sideradikalene til aminosyrerester bestemmer den romlige konfigurasjonen av proteinmolekylet (fig. 5).

Ris. 5. Typer bindinger som støtter den tertiære strukturen til et protein:
EN- disulfidbro; b - ionisk binding; c, d - hydrogenbindinger;
d - van der Waals-forbindelser

Den tertiære strukturen til et individuelt protein er unik, det samme er dets primære struktur. Bare det riktige romlige arrangementet av proteinet gjør det aktivt. Ulike brudd på tertiærstrukturen fører til endringer i proteinegenskaper og tap av biologisk aktivitet.

Kvartær proteinstruktur. Proteiner med en molekylvekt på mer enn 100 kDa 1 består som regel av flere polypeptidkjeder med en relativt liten molekylvekt. En struktur som består av et visst antall polypeptidkjeder som inntar en strengt fast posisjon i forhold til hverandre, som et resultat av at proteinet har en eller annen aktivitet, kalles proteinets kvaternære struktur. Et protein med en kvartær struktur kalles epimolekyl eller multimer , og dets konstituerende polypeptidkjeder - hhv underenheter eller protomere . En karakteristisk egenskap for proteiner med kvartær struktur er at en individuell underenhet ikke har biologisk aktivitet.

Stabilisering av den kvaternære strukturen til proteinet skjer på grunn av polare interaksjoner mellom sideradikalene til aminosyrerester lokalisert på overflaten av underenhetene. Slike interaksjoner holder underenhetene fast i form av et organisert kompleks. Områdene til underenheter der interaksjoner oppstår kalles kontaktområder.

Et klassisk eksempel på et protein med en kvartær struktur er hemoglobin. Hemoglobinmolekylet med en molekylvekt på 68 000 Da består av fire underenheter av to forskjellige typer - α Og β / α -Underenheten består av 141 aminosyrerester, en β - fra 146. Tertiærstruktur α - Og β -underenheter er like, det samme er deres molekylvekt (17 000 Da). Hver underenhet inneholder en protesegruppe - heme . Siden hem også finnes i andre proteiner (cytokromer, myoglobin), som vil bli studert videre, vil vi i det minste kort diskutere emnets struktur (fig. 6). Hemgruppen er et komplekst koplanart syklisk system som består av et sentralt atom som danner koordinasjonsbindinger med fire pyrrolrester forbundet med metanbroer (= CH -). I hemoglobin er jern vanligvis i oksidert tilstand (2+).

Fire underenheter - to α og to β - er koblet til en enkelt struktur på en slik måte at α -underenheter kun kontakt med β -underenheter og omvendt (fig. 7).

Ris. 6. Struktur av hem hemoglobin

Ris. 7. Skjematisk representasjon av den kvartære strukturen til hemoglobin:
Fe - hemoglobin hem

Som det kan sees fra figur 7, er ett hemoglobinmolekyl i stand til å bære 4 oksygenmolekyler. Både binding og frigjøring av oksygen er ledsaget av konformasjonsendringer i strukturen α - Og β -hemoglobin underenheter og deres relative arrangement i epimolekylet. Dette faktum indikerer at den kvaternære strukturen til proteinet ikke er helt stiv.

Relatert informasjon.

P ERVICHNAYA STRUKTURBELKOV

Den primære strukturen til et protein bærer informasjon om dens romlige struktur.

1. Aminosyrerester i peptidkjeden til proteiner veksler ikke tilfeldig, men er ordnet i en bestemt rekkefølge. Den lineære sekvensen av aminosyrerester i en polypeptidkjede kalles primærstrukturen til proteinet.

2. Den primære strukturen til hvert enkelt protein er kodet i et DNA-molekyl (en region kalt et gen) og realiseres under transkripsjon (kopiering av informasjon til mRNA) og translasjon (syntese av en peptidkjede).

3. Hvert av de 50 000 individuelle proteinene i menneskekroppen har unik for et gitt individuelt protein, den primære strukturen. Alle molekyler av et individuelt protein (for eksempel albumin) har den samme vekslingen av aminosyrerester, som skiller albumin fra ethvert annet individuelt protein.

4. Sekvensen av aminosyrerester i peptidkjeden kan betraktes som
påmeldingsskjema

med litt informasjon.

Denne informasjonen dikterer den romlige foldingen av en lang lineær peptidkjede til en mer kompakt tredimensjonal struktur.

KONFIRMASJONBELKOV

1. Lineære polypeptidkjeder av individuelle proteiner, på grunn av samspillet mellom funksjonelle grupper av aminosyrer, får en viss romlig tredimensjonal struktur, eller konformasjon. I kuleformede proteiner er det
to hovedtyper konfirmasjon peptidkjeder: sekundære og tertiære strukturer.

SEKUNDÆRSTRUKTURBELKOV

2. Sekundær struktur av proteiner er en romlig struktur dannet som et resultat av interaksjoner mellom funksjonelle grupper i peptidryggraden. I dette tilfellet kan peptidkjeden få vanlige strukturer to typer:os-spiraler Og p-strukturer.

Ris. 1.2. Den sekundære strukturen til proteinet er a-helix.

I os-spiral hydrogenbindinger dannes mellom oksygenatomet i karboksylgruppen og vannet slekten til amidnitrogenet i peptidryggraden gjennom 4 aminosyrer; sidekjedene til aminosyrerester er lokalisert langs periferien av helixen, og deltar ikke i dannelsen av hydrogenbindinger som danner den sekundære strukturen (fig. 1.2).

Store volumetriske rester eller rester med identiske frastøtende ladninger forhindrer fremme dannelsen av en α-helix.

Prolinresten avbryter α-helixen på grunn av dens ringstruktur og manglende evne til å danne en hydrogenbinding på grunn av mangel på hydrogen ved nitrogenatomet i peptidkjeden.

B-Struktur dannet mellom lineære områder av en polypeptidkjede, danner folder, eller mellom forskjellige polypeptidkjeder. Polypeptidkjeder eller deler derav kan dannes parallell(N- og C-termini av interagerende peptidkjeder er de samme) eller antiparallell(N- og C-terminalene til de interagerende peptidkjedene ligger i motsatte retninger) p-strukturer(Fig. 1.3).

I Proteiner inneholder også regioner med uregelmessig sekundær struktur, som kalles i tilfeldige floker, selv om disse strukturene ikke endres så mye fra ett proteinmolekyl til et annet.

TERTIÆRSTRUKTURBELKOV

3. Tertiær struktur av protein er en tredimensjonal romlig struktur dannet på grunn av interaksjoner mellom aminosyreradikaler, som kan være lokalisert i betydelig avstand fra hverandre i peptidkjeden.

Ris. 1.3. Antiparallell (betastruktur.)

Hydrofobe aminosyreradikaler har en tendens til å kombinere innenfor kulestrukturen til proteiner gjennom såkalte guide-rofobe interaksjoner og intermolekylære van der Waals-krefter, som danner en tett hydrofob kjerne. Hydrofile ioniserte og ikke-ioniserte aminosyreradikaler er hovedsakelig lokalisert på overflaten av proteinet og bestemmer dets løselighet i vann.

Hydrofile aminosyrer som finnes inne i den hydrofobe kjernen kan samhandle med hverandre ved hjelp av ionisk Og hydrogenbindinger(ris. 1.4).

Ris. 1.4. Typer bindinger som oppstår mellom aminosyreradikaler under dannelsen av den tertiære strukturen til et protein. 1 - ionisk binding; 2 - hydrogenbinding; 3 - hydrofobe interaksjoner; 4 - disulfidbinding.

Ris. 1.5. Disulfidbindinger i strukturen til humant insulin.

Ioniske, hydrogen- og hydrofobe bindinger er svake: deres energi er ikke mye høyere enn energien til termisk bevegelse av molekyler ved romtemperatur.

Konformasjonen av proteinet opprettholdes på grunn av utseendet til mange slike svake bindinger.

Konformasjonslabilitet av proteiner er evnen til proteiner til å gjennomgå små endringer i konformasjon på grunn av brudd av noen og dannelse av andre svake bindinger.

Den tertiære strukturen til noen proteiner er stabilisert disulfidbindinger, dannet på grunn av samspillet mellom SH-grupper av to cysteinrester.

De fleste intracellulære proteiner har ikke kovalente disulfidbindinger. Deres tilstedeværelse er karakteristisk for proteiner som skilles ut av cellen; for eksempel er disulfidbindinger til stede i molekylene til insulin og immunglobuliner.

Insulin- et proteinhormon syntetisert i betacellene i bukspyttkjertelen. Utskilles av celler som svar på en økning i glukosekonsentrasjonen i blodet. I strukturen til insulin er det 2 disulfidbindinger som forbinder 2 polypeptid A- og B-kjeder, og 1 disulfidbinding inne i A-kjeden (fig. 1.5).

Funksjoner ved den sekundære strukturen til proteiner påvirker naturen til interradikale interaksjoner og tertiær struktur.

4. En viss spesifikk rekkefølge av veksling av sekundære strukturer observeres i mange proteiner med forskjellige strukturer og funksjoner og kalles supersekundær struktur.

Slik ordnede strukturer blir ofte referert til som strukturelle motiver, som har spesifikke navn: "a-helix-turn-a-helix", "leucinglidelås", "sinkfingre", "P-barrel-struktur", etc.

Basert på tilstedeværelsen av α-helikser og β-strukturer, kan globulære proteiner deles inn i 4 kategorier:

1. Den første kategorien inkluderer proteiner som kun inneholder α-helikser, for eksempel myoglobin og hemoglobin (fig. 1.6).

2. Den andre kategorien inkluderer proteiner som inneholder a-helikser og (3-strukturer. I dette tilfellet danner a- og (3-strukturer) ofte samme type kombinasjoner som finnes i ulike individuelle proteiner.

Eksempel. Supersekundær struktur av typen P-fat.

Enzymet triosefosfat-isomerase har en super-sekundær struktur av P-barrel-typen, hvor hver (3-struktur er lokalisert inne i P-tønnen og er assosiert med α-helical regionen av polypeptidetkjeder plassert på overflaten av molekylet (fig. 1.7, EN).

Ris. 1.7. Supersekundær struktur av typen p-løp.

a - triosefosfatisomerase; b - domene til Piru Vatka Nazy.

Den samme supersekundære strukturen ble funnet i et av domenene til pyruvatkinase-enzymmolekylet (fig. 1.7, b). Et domene er en del av et molekyl hvis struktur ligner et uavhengig kuleprotein.

Et annet eksempel på dannelsen av en supersekundær struktur som har P-strukturer og os-helikser. I et av domenene til laktatdehydrogenase (LDH) og fosfoglyseratkinase, er P-strukturene til polypeptidkjeden lokalisert i sentrum i form av et vridd ark, og hver P-struktur er assosiert med en α-helisk region lokalisert på overflaten av molekylet (fig. 1.8).

Ris. 1.8. Den sekundære strukturen, karakteristisk for mange fer- politi.

EN-laktatdehydrogenasedomene; b— fosfoglyseratkinasedomene.

3. Den tredje kategorien inkluderer proteiner som har inneholder bare sekundær p-struktur. Slike strukturer finnes i immunglobuliner, i enzymet superoksiddismutase (fig. 1.9).

Ris. 1.9. Sekundær struktur av immunglobulinets konstante domene (EN)

og enzymet superoksiddismutase (b).

4. Den fjerde kategorien inkluderer proteiner som inneholder bare en liten mengde vanlige sekundære strukturer. Disse proteinene inkluderer små cystinrike proteiner eller metalloproteiner.

DNA-bindende proteiner har vanlige typer supersekundære strukturer: "os-helix-turn-os-helix", "leucinglidelås", "sink-fingrene dine." DNA-bindende proteiner inneholder et bindingssted som er komplementært til en region av DNA med en spesifikk nukleotidsekvens. Disse proteinene er involvert i reguleringen av genvirkning.

« EN- Spiral—sving—en-spiral»

Ris. 1.10. Kobling av supersekundæren

"a-helix-turn-a-helix"-strukturer

i hovedsporet D

Den dobbelttrådete DNA-strukturen har 2 riller: major og minor.Smerte

nakkespor bratilpasset for binding av proteiner med små spiralformede områder.

Dette strukturelle motivet inkluderer 2 helikser: en kortere, den andre lengre, forbundet med en vending av polypeptidkjeden (fig. 1.10).

Den kortere α-helixen er plassert over DNA-sporet, og den lengre α-helixen er plassert i hovedrillen, og danner ikke-kovalente spesifikke bindinger av aminosyreradikaler med DNA-nukleotider.

Ofte danner proteiner med en slik struktur dimerer; som et resultat har det oligomere proteinet 2 supersekundære strukturer.

De ligger i en viss avstand fra hverandre og stikker ut over overflaten av proteinet (fig. 1.11).

To slike strukturer kan binde DNA i tilstøtende områder av hovedsporene

utenbetydelige endringer i strukturen til proteiner.

"Sinkfinger"

"Sinkfinger" er et proteinfragment som inneholder ca. 20 aminosyrerester (fig. 1.12).

Sinkatomet er assosiert med 4 aminosyreradikaler: 2 cysteinrester og 2 histidinrester.

I noen tilfeller, i stedet for histidinrester, er det cysteinrester.

Ris. 1.12. Strukturen til den DNA-bindende regionen

proteiner i form av en "sinkfinger".

Denne regionen av proteinet danner en α-helix, som spesifikt kan binde seg til regulatoriske regioner i hovedsporet i DNA.

Bindingsspesifisiteten til et individuelt regulatorisk DNA-bindende protein avhenger av sekvensen av aminosyrerester lokalisert i sinkfingerregionen.

"Leucin glidelås"

Interagerende proteiner har en a-helikal region som inneholder minst 4 leucinrester.

Leucinrester er lokalisert 6 aminosyrer fra hverandre.

Siden hver vending av α-helixen inneholder en 3,6-aminosyrerest, er leucinradikaler lokalisert på overflaten av annenhver vending.

Leucinrester av α-helixen til ett protein kan samhandle med leucinrester av et annet protein (hydrofobe interaksjoner), og koble dem sammen (fig. 1.13).

Mange DNA-bindende proteiner interagerer med DNA i form av oligomere strukturer, der underenhetene er koblet til hverandre med "leucinglidelåser." Et eksempel på slike proteiner er histoner.

Histoner- nukleære proteiner, som inneholder et stort antall positivt ladede aminosyrer - arginin og lysin (opptil 80%).

Histonmolekyler kombineres til oligomere komplekser som inneholder 8 monomerer ved å bruke "leucinglidelåser", til tross for den sterke positive ladningen til disse molekylene.

Sammendrag. Alle molekyler av et individuelt protein, som har en identisk primærstruktur, får samme konformasjon i løsning.

Dermed, naturen til det romlige arrangementet av peptidkjeden bestemmes av aminosyrensammensetning og veksling av aminosyrerester ikjeder. Følgelig er konformasjon en like spesifikk egenskap for et individuelt protein som dets primære struktur.